sağ|küçükresim|310x310pik|MALDI TOF kütle spektrometresi Kütle spektrometrisinde, matris destekli lazer desorpsiyon/iyonizasyonu (MALDI), minimum parçalanma ile büyük moleküllerden iyonlar oluşturmak için bir lazer enerjisi emici matris kullanan bir iyonizasyon tekniğidir. Daha geleneksel iyonizasyon yöntemleriyle iyonize edildiğinde kırılgan olma ve parçalanma eğiliminde olan biyomoleküllerin (DNA, proteinler, peptidler ve şekerler gibi biyopolimerler) ve büyük organik moleküllerin (polimerler, dendrimerler ve diğer makromoleküller gibi) analizinde uygulanmıştır. Gaz fazında büyük moleküllerin iyonlarını elde etmenin nispeten yumuşak (düşük parçalanma) bir yolu olması bakımından elektrosprey iyonizasyonuna (ESI) benzer, ancak MALDI tipik olarak çok daha az sayıda çok-yüklü iyon üretir. MALDI metodolojisi üç aşamalı bir süreçtir. Öncelikle numune uygun bir matris malzemesi ile karıştırılır ve bir metal plakaya uygulanır. İkinci olarak, darbeli bir lazer numuneyi ışınlayarak numunenin ve matris malzemesinin ablasyonunu ve desorpsiyonunu tetikler. Son olarak, analit molekülleri, ablatılmış gazların sıcak bulutunda protonlanarak veya protonsuzlaştırılarak iyonize edilir ve daha sonra bunları analiz etmek için kullanılan kütle spektrometresine hızlandırılabilir. == Tarih == Matris destekli lazer desorpsiyon iyonizasyonu (MALDI) terimi 1985 yılında Franz Hillenkamp, Michael Karas ve meslektaşları tarafından icat edildi. Bu araştırmacılar, alanin amino asitinin, triptofan amino asiti ile karıştırılıp darbeli bir 266 nm lazer ile ışınlandığında daha kolay iyonize edilebileceğini buldular. Triptofan, lazer enerjisini emiyor ve emici olmayan alanini iyonlaştırmaya yardımcı oluyordu. 2843 Da ağırlığındaki melitine peptitine kadar olan peptitler, bu tür bir "matris" ile karıştırıldığında iyonize edilebilir. Büyük moleküllü lazer desorpsiyon iyonizasyonu için ççzüm, 1987 yılında Shimadzu Corporation'dan Koichi Tanaka ve çalışma arkadaşlarının "ultra ince metal artı sıvı matris yöntemi" olarak adlandırdıkları yöntemi kullandıklarında geldi. Yöntem iyonizasyon için 30 nm kobalt parçacıklarını gliserolde 337 nm nitrojen lazere maruz bırakmayı içeriyordu. Bu lazer ve matris kombinasyonunu kullanarak Tanaka, 34.472 Da ağırlığındaki karboksipeptidaz-A proteini kadar büyük biyomolekülleri iyonize edebildi. Tanaka, lazer dalga boyu ve matrisin uygun kombinasyonu ile bir proteinin iyonize edilebileceğini gösterdiği için 2002 Nobel Kimya Ödülünün dörtte birini aldı. Karas ve Hillenkamp daha sonra bir nikotinik asit matrisi ve 266 kDa aağırlığındaki albüminini iyonize edebildi. Günümüzde MALDI kütle spektrometrisi için çoğunlukla organik matrisler kullanılmaktadır. == Kaynakça == == Kaynakça == * * * * == Dış bağlantılar == * Primer on Matrix-Assisted Laser Desorption Ionization (MALDI) National High Magnetic Field Laboratory Kategori:Biyokimya yöntemleri