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abstract
Das Basalmembranmolekuel Laminin bildet eine Molekuelfamilie . Laminin-5 wurde als Schluesselprotein der Ankerfilamente der Basalmembran identifiziert . Die Ankerfilamente verbinden die Basalmembran mit den Hemidesmosomen der Epithelzellen und bilden mit ihnen gemeinsam den epithelialen Adhaesionskomplex . Stoerungen des epithelialen Adhaesionskomplexes fuehren zu subepithelialen blasenbildenden Dermatosen . Autoantikoerper gegen Laminin-5 werden beim vernarbenden Pemphigoid der Schleimhaeute gefunden . Mutationen in den Genen des Laminin-5 mit Verlust des Proteins sind die Ursache der Epidermolysis bullosa Herlitz und bereits der praenatalen genetischen Diagnostik zugaenglich . Laminin-5 foerdert die Migration von Keratinozyten und stellt die Unterlage fuer migrierende Keratinozyten im Rahmen der oralen Wundheilung dar . Ob sich die Reepithelialisierung via Laminin-5 positiv beeinflussen laesst , ist Gegenstand experimenteller Studien . In oralen Plattenepithelkarzinomen findet sich parallel zu einem regionalen Verlust von Laminin-5 in der Basalmembranregion und des zellulaeren Rezeptors eine gesteigerte Synthese von Laminin-5 durch invasive Karzinomzellkomplexe mit Deposition des Proteins im benachbarten Stroma . Infolge dieser Beobachtungen wurde Laminin-5 als eine moegliche Leitschiene fuer die Invasion benannt . Die quantitative Bewertung dieses Phaenomens und die Modulation der Laminin-5-Tumorzell-Wechselwirkung bieten einen neuen und hoffnungsvollen Ansatz zur Beschreibung und Beeinflussung des Invasionsverhaltens oraler Plattenepithelkarzinome .
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